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Summary
On chromatography of postheparin plasma in the cold, lipoprotein lipase is exclusively
eluted with β-lipoprotein and is roughly proportional to the concentration of β-lipoprotein.
On chromatography of fasting plasma without previous injection of heparin, considerable
lipoprotein lipase activity is eluted with the β-lipoprotein.
This activity obtained from normal plasma closely resembles the lipoprotein lipase
obtained by Korn2 from chicken adipose tissue. When incubated with human albumin, a chromatographically
separated β-lipoprotein fraction produces a release of free fatty acids without addition of a
triglyceride substrate.
Fractions from 0.15 M phosphate eluate (containing albumin, α-lipoprotein and other proteins) increase
clearing when introduced into a postheparin clearing system, but do not produce clearing
of their own.
Fractions from 0.25 M phosphate eluate produce strong inhibition when introduced into a postheparin clearing
system. The inhibitory fractions contain very little protein.
These inhibitory fractions considerably depress the clearing and release of FFA caused
by endogenous β-lipoprotein lipase from the same plasma.
Résumé
Dans la chromatographic au froid de plasma post-héparinique, la lipase lipoprotéique
est exclusivement éluée avec la β-lipoprotéine et elle est à peu près proportionelle à la teneur en β-lipoprotéine.
Dans la chromatographic de plasma, prélevé à jeûne, sans injection préalable d'héparine,
pas mal d'activité de la lipase lipoprotéique est éluée aver la β-lipoprotéine.
Cette activité obtenue de plasma normal ressemble de près à la lipase lipoprotéique
obtenue par Korn2 du tissu adipeux du poulet. Incubée avec de l'albumen humain, une fraction β-lipoproteique, séparée par chromatographic, produit la libération d'acides gras libres
sans addition d'un substrat de triglyceride.
Les fractions obtenues d'un éluat phosphaté 0.15 M (contenant de l'α-lipoprotéine et d'autres protéines), introduites dans un système
clarifiant post-héparinique, augmentent la “clearance” mais ne produisent pas de “clearance”
elles-mêmes.
Introduites dans un système clarifiant post-héparinique, les fractions obtenues d'un
éluat phosphaté 0.25 M produisent une inhibition rigoureuse. Les fractions inhibitives contiennent bien
peu de protéines.
Les fractions inhibitives diminuent considérablement la “clearance” ainsi que la libération
des acides gras libres occasionnée par la lipase β-lipoproteique endogène du même plasma.
Zusammenfassung
Bei der Chromatographie des postheparines Plasmas (ohne Heizung) wird die Lipoproteinlipase
ausschliesslich mit dem β-Lipoprotein eluiert, ungefähr proportional zur Konzentration des β-Lipoproteins.
Bei Chromatograpbie normalen Plasmas von Nüchternen ohne vorhergehende Heparin-Injektion
wird eine beträchtliche Lipoproteinlipasen-Aktivität mit β-Lipoprotein eluiert.
Diese vom gewöhnlichen Plasma erhaltene Aktivität ähnelt sehr der Lipoproteinlipase,
die Korn2 aus Fettgewebe des Huhns gewann. Bei der Inkubation mit menschlichem Albumin ergibt
die chromatographisch getrennte β-Lipoproteinfraktion eine Auslösung von freien Fettsäuren ohne Hinzufügung eines Triglyzeridsubstrats.
Fraktionen von 0.15 M Phosphateluaten (die α-Lipoprotein und andere Proteine enthalten) intensivieren die
Klärreaktion, wenn man sie in ein postheparines Klärsystem bringt; aus sich selbst
produzieren sie keine Klärung.
Fraktionen von 0.25 M Phosphateluaten produzieren eine starke Hemmung, wenn man sie in ein postheparines
Klärsystem bringt; die gehemmten Fraktionen enthalten sehr wenig Protein.
Diese gehemmten Fraktionen unterdriicken beträchtlich die Klärung und Auslösung von
freien Fettsäuren, die durch die endogenen β-Lipoproteinlipasen gleichen Plasmas verursacht werden.
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References
- Science. 1943; 98: 19
- J. Biol. Chem. 1957; 226: 833
- J. Exptl. Physiol. 1954; 39: 165
- Am. J. Clin. Nutrition. 1960; 8: 21
B. Hood, G. Angervall, unpublished studies.
- J. Biol. Chem. 1947; 170: 467
- U.S. Army Med. Nutr. Lab. Rept. 1958; 221: 1
- Acta Med. Scand. 1957; 157: 407
- Acta Med. Scand. 1957; 158: 13
- J. Lab. Clan. Med. 1958; 52: 680
- Federation Proc. 1957; 16: 60
- Circulation. 1953; 8: 435
G. Angervall, B. Hood, unpublished studies.
- J. Atheroscler. Res. 1961; 1: 335
- Biochim. Biophys. Acta. 1959; 31: 235
- J. Biol. Chem. 1955; 215: 15
- Arch. Biochem. Biophys. 1956; 65: 132
- J. Biol. Chem. 1951; 193: 265
- J. Clin. Lab. Invest. 1959; 11: 213
- Clan. Chim. Acta. 1958; 3: 443
- J. Clin. Invest. 1956; 35: 150
- Proc. Soc. Exptl. Biol. Med. 1961; 107: 998
- Am. J. Clan. Pathol. 1959; 31: 148
- J. Atheroscler. Res. 1962; 2: 104
- Tullis L. Blood Cells and Plasma Proteins. Academic Press, New York, N. Y.1953: 61
Article Info
Publication History
Received:
September 7,
1962
Identification
Copyright
© 1962 Published by Elsevier Inc.
